Heme-binding enables allosteric modulation in an ancient TIM-barrel glycosidase

Gloria Gamiz-Arco; Luis I. Gutierrez-Rus; Valeria A. Risso; Beatriz Ibarra-Molero; Yosuke Hoshino; Dušan Petrović; Jose Justicia; Juan Manuel Cuerva; Adrian Romero-Rivera; Burckhard Seelig; Jose A. Gavira; Shina C. L. Kamerlin; Eric A. Gaucher; Jose M. Sanchez-Ruiz

doi:10.1038/s41467-020-20630-1

Nature Communications (Jan 2021)

Heme-binding enables allosteric modulation in an ancient TIM-barrel glycosidase

Gloria Gamiz-Arco,
Luis I. Gutierrez-Rus,
Valeria A. Risso,
Beatriz Ibarra-Molero,
Yosuke Hoshino,
Dušan Petrović,
Jose Justicia,
Juan Manuel Cuerva,
Adrian Romero-Rivera,
Burckhard Seelig,
Jose A. Gavira,
Shina C. L. Kamerlin,
Eric A. Gaucher,
Jose M. Sanchez-Ruiz

Affiliations

Gloria Gamiz-Arco: Departamento de Quimica Fisica. Facultad de Ciencias, Unidad de Excelencia de Quimica Aplicada a Biomedicina y Medioambiente (UEQ), Universidad de Granada
Luis I. Gutierrez-Rus: Departamento de Quimica Fisica. Facultad de Ciencias, Unidad de Excelencia de Quimica Aplicada a Biomedicina y Medioambiente (UEQ), Universidad de Granada
Valeria A. Risso: Departamento de Quimica Fisica. Facultad de Ciencias, Unidad de Excelencia de Quimica Aplicada a Biomedicina y Medioambiente (UEQ), Universidad de Granada
Beatriz Ibarra-Molero: Departamento de Quimica Fisica. Facultad de Ciencias, Unidad de Excelencia de Quimica Aplicada a Biomedicina y Medioambiente (UEQ), Universidad de Granada
Yosuke Hoshino: Department of Biology, Georgia State University
Dušan Petrović: Science for Life Laboratory, Department of Chemistry-BMC, Uppsala University
Jose Justicia: Departamento de Quimica Organica. Facultad de Ciencias, Unidad de Excelencia de Quimica Aplicada a Biomedicina y Medioambiente (UEQ), Universidad de Granada
Juan Manuel Cuerva: Departamento de Quimica Organica. Facultad de Ciencias, Unidad de Excelencia de Quimica Aplicada a Biomedicina y Medioambiente (UEQ), Universidad de Granada
Adrian Romero-Rivera: Science for Life Laboratory, Department of Chemistry-BMC, Uppsala University
Burckhard Seelig: Department of Biochemistry, Molecular Biology, and Biophysics, University of Minnesota, Minneapolis, Minnesota, United States of America, & BioTechnology Institute, University of Minnesota
Jose A. Gavira: Laboratorio de Estudios Cristalograficos, Instituto Andaluz de Ciencias de la Tierra, CSIC, Unidad de Excelencia de Quimica Aplicada a Biomedicina y Medioambiente (UEQ), Universidad de Granada
Shina C. L. Kamerlin: Science for Life Laboratory, Department of Chemistry-BMC, Uppsala University
Eric A. Gaucher: Department of Biology, Georgia State University
Jose M. Sanchez-Ruiz: Departamento de Quimica Fisica. Facultad de Ciencias, Unidad de Excelencia de Quimica Aplicada a Biomedicina y Medioambiente (UEQ), Universidad de Granada

DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-020-20630-1
Journal volume & issue: Vol. 12, no. 1
pp. 1 – 16

Abstract

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Family 1 glycosidases (GH1) are present in the three domains of life and share classical TIM-barrel fold. Structural and biochemical analyses of a resurrected ancestral GH1 enzyme reveal heme binding, not known in its modern descendants. Heme rigidifies the TIM-barrel and allosterically enhances catalysis.

Published in Nature Communications

ISSN: 2041-1723 (Online)
Publisher: Nature Portfolio
Country of publisher: United Kingdom
LCC subjects: Science
Website: https://www.nature.com/ncomms/

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