Département de biochimie, de microbiologie et de bio-informatique, Université Laval, Québec, Canada; PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada; Département de biologie, Université Laval, Québec, Canada
Département de biochimie, de microbiologie et de bio-informatique, Université Laval, Québec, Canada; PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada
Département de biochimie, de microbiologie et de bio-informatique, Université Laval, Québec, Canada; PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada; Département de biologie, Université Laval, Québec, Canada
Département de biochimie, de microbiologie et de bio-informatique, Université Laval, Québec, Canada; PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada; Département de biologie, Université Laval, Québec, Canada
Département de biochimie, de microbiologie et de bio-informatique, Université Laval, Québec, Canada; PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada; Département de biologie, Université Laval, Québec, Canada
Département de biochimie, de microbiologie et de bio-informatique, Université Laval, Québec, Canada; PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada; Department of Biological Sciences, Birla Institute of Technology and Sciences, Pilani, India
Département de biochimie, de microbiologie et de bio-informatique, Université Laval, Québec, Canada; PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada
PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada; Département de biologie, Université Laval, Québec, Canada
Research Center for Advanced Science and Technology, University of Tokyo, Tokyo, Japan; Institute for Advanced Biosciences, Keio University, Tsuruoka, Japan; Graduate School of Media and Governance, Keio University, Fujisawa, Japan
Research Center for Advanced Science and Technology, University of Tokyo, Tokyo, Japan; Institute for Advanced Biosciences, Keio University, Tsuruoka, Japan; Graduate School of Media and Governance, Keio University, Fujisawa, Japan; Department of Biological Sciences, Graduate School of Science, University of Tokyo, Tokyo, Japan
Département de biochimie, de microbiologie et de bio-informatique, Université Laval, Québec, Canada; PROTEO, le réseau québécois de recherche sur la fonction, la structure et l’ingénierie des protéines, Université Laval, Québec, Canada; Centre de Recherche en Données Massives (CRDM), Université Laval, Québec, Canada; Département de biologie, Université Laval, Québec, Canada
Gene duplication is a driver of the evolution of new functions. The duplication of genes encoding homomeric proteins leads to the formation of homomers and heteromers of paralogs, creating new complexes after a single duplication event. The loss of these heteromers may be required for the two paralogs to evolve independent functions. Using yeast as a model, we find that heteromerization is frequent among duplicated homomers and correlates with functional similarity between paralogs. Using in silico evolution, we show that for homomers and heteromers sharing binding interfaces, mutations in one paralog can have structural pleiotropic effects on both interactions, resulting in highly correlated responses of the complexes to selection. Therefore, heteromerization could be preserved indirectly due to selection for the maintenance of homomers, thus slowing down functional divergence between paralogs. We suggest that paralogs can overcome the obstacle of structural pleiotropy by regulatory evolution at the transcriptional and post-translational levels.
