Modelamiento molecular de la dermaseptina SP2 extraída de Agalychnis spurrelli
Sebastián Cuesta H.,
Josefa Arias de P.,
Felipe Gallegos P.,
Carolina Proaño B.,
Ailín Blasco-Zúñiga,
Miryam Rivera I.,
Lorena Meneses O.
Affiliations
Sebastián Cuesta H.
Laboratorios LIFE
Josefa Arias de P.
Pontificia Universidad Católica del Ecuador, Escuela de Ciencias Químicas
Felipe Gallegos P.
Pontificia Universidad Católica del Ecuador, Escuela de Ciencias Químicas
Carolina Proaño B.
Universidad Regional Amazónica IKIAM.
Ailín Blasco-Zúñiga
Pontificia Universidad Católica del Ecuador, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Escuela de Ciencias Biológicas, Laboratorio de Investigación de Citogenética y Biomoléculas de Anfibios, Centro de Investigaciones para la Salud en América Latina (CISeAL)
Miryam Rivera I.
Pontificia Universidad Católica del Ecuador, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Escuela de Ciencias Biológicas, Laboratorio de Investigación de Citogenética y Biomoléculas de Anfibios, Centro de Investigaciones para la Salud en América Latina (CISeAL)
Lorena Meneses O.
Pontificia Universidad Católica del Ecuador, Escuela de Ciencias Químicas
En esta investigación se presenta un estudio computacional de la dermaseptina SP2 (DRS-SP2) extraída de exudado de la piel de la rana Agalychnis spurrelli. Ensayos experimentales han permitido extraer, purificar y obtener la secuencia de aminoácidos de este péptido, además de demostrar sus propiedades antimicrobianas contra Escherichia coli, Staphylococcus aureus y Candida albicans. Con la secuencia dilucidada, se realizó un estudio computacional de la estructura obteniéndose sus propiedades físico-químicas, su estructura secundaria y su similitud con otros péptidos conocidos. Además, se realizó el acoplamiento molecular de este péptido con la membrana celular y varias enzimas conocidas para suprimir a estos microorganismos. Los resultados muestran que la DRS-SP2 es un péptido catiónico α-helicoidal con un punto isoeléctrico de 10,68 y carga positiva +3 a pH fisiológico. Se determinó que su estructura es diferente a todas las dermaseptinas que se encuentran en bases de datos llegando a un porcentaje de identidad máximo del 80 %. Estudios de acoplamiento molecular sugieren que el mecanismo de acción de este péptido no se da por la inhibición de vías enzimáticas vitales para el microorganismo, sino por lisis celular.
