Cooperation between heat shock proteins in organizing of proteins spatial structure

Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej. 2014;68:793-807 DOI 10.5604/01.3001.0003.1253

 

Journal Homepage

Journal Title: Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej

ISSN: 0032-5449 (Print); 1732-2693 (Online)

Publisher: Index Copernicus International S.A.

Society/Institution: Institute of Immunology and Experimental Therapy

LCC Subject Category: Medicine

Country of publisher: Poland

Language of fulltext: Polish, English

Full-text formats available: PDF

 

AUTHORS

Zbigniew Wyżewski (Zakład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie)
Karolina P. Gregorczyk (Zakład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie)
Lidia Szulc-Dąbrowska (akład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie)
Justyna Struzik (Zakład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie)
Joanna Szczepanowska (Pracownia Bioenergetyki i Błon Biologicznych, Instytut Biologii Doświadczalnej im. M. Nenckiego PAN w Warszawie)
Marek Niemiałtowski (Zakład Immunologii, Katedra Nauk Przedklinicznych, Wydział Medycyny Weterynaryjnej, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie)

EDITORIAL INFORMATION

Double blind peer review

Editorial Board

Instructions for authors

Time From Submission to Publication: 8 weeks

 

Abstract | Full Text | Full Text

Heat shock proteins (Hsps) are a class of proteins with highly conserved amino acid sequences. They are widespread in nature; they are found in archeons, true bacteria and eukaryotic organisms. Hsps from various families, commonly interact to execute essential cellular tasks, such as molecular regulation of newly synthesized protein-folding or restoration of the appropriate conformation of denatured and aggregated proteins. In this review we discuss mechanisms of spatial organization of protein structure mediated by Hsp10, Hsp40, Hsp60, Hsp70, Hsp104 (Hsp100) and Hsp110. Interactions between Hsps of different molecular weights are described.