Data concerning secondary structure and alpha-glucans-binding capacity of the LaCBM26
Silvia Armenta,
Zaira Sánchez-Cuapio,
Amelia Farrés,
Karen Manoutcharian,
Alejandra Hernandez-Santoyo,
Sergio Sánchez,
Romina Rodríguez-Sanoja
Affiliations
Silvia Armenta
Instituto de Investigaciones Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), A.P. 70228, Ciudad Universitaria, Ciudad de México 04510, México; Programa de Doctorado en Ciencias Bioquímicas, Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), A.P. 70228, Ciudad Universitaria, México DF 04510, Mexico
Zaira Sánchez-Cuapio
Instituto de Investigaciones Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), A.P. 70228, Ciudad Universitaria, Ciudad de México 04510, México; Programa de Doctorado en Ciencias Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), A.P. 70228, Ciudad Universitaria, México DF 04510, Mexico
Amelia Farrés
Facultad de Química, Universidad Nacional Autónoma de México, Circuito Exterior s/n Ciudad Universitaria, Ciudad de México 04510, México
Karen Manoutcharian
Instituto de Investigaciones Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), A.P. 70228, Ciudad Universitaria, Ciudad de México 04510, México
Alejandra Hernandez-Santoyo
Instituto de Química, Universidad Nacional Autónoma de México, Circuito Exterior s/n Ciudad Universitaria, Ciudad de México 04510, México
Sergio Sánchez
Instituto de Investigaciones Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), A.P. 70228, Ciudad Universitaria, Ciudad de México 04510, México
Romina Rodríguez-Sanoja
Instituto de Investigaciones Biomédicas, Universidad Nacional Autónoma de México (UNAM), A.P. 70228, Ciudad Universitaria, Ciudad de México 04510, México; Corresponding author.
Carbohydrate-binding modules (CBMs) are auxiliary domains into glycoside-hydrolases that allow the interaction between the insoluble substrate and the solubilized enzyme, through hydrophobic, CH-π interactions and hydrogen bonds. Here, we present the data article related to the interaction of one LaCBM26 and some mutated proteins with soluble α-glucans determined by enzyme-linked carbohydrate-binding assay, isothermal titration calorimetry (ITC), and affinity gel electrophoresis (AGE). The data of the behavior of proteins in presence and absence of substrate analyzed by circular dichroism CD and thermofluor are also presented. These results are complementary to the research article “The role of conserved non-aromatic residues in the Lactobacillus amylovorus α-amylase CBM26-starch interaction” (Armenta et al., 2019). Keywords: Carbohydrate-binding module, Starch, α-Glucans recognition
