Acta Scientiarum: Technology (Apr 2011)
Condições de pH e temperatura para máxima atividade da bromelina do abacaxi (Ananas Comosus L. Merril) = Temperature and pH conditions for maximum activity of bromelain extracted from pineapple (Ananas Comosus L. Merril)
Abstract
A bromelina, enzima presente no abacaxi, hidrolisa ligações peptídicas das proteínas; tem aplicação em diversas áreas envolvendo alimentos e medicina. Visando o aproveitamento da bromelina recuperada, a partir dos resíduos da industrialização do fruto(variedade pérola), foram pesquisadas condições de pH e temperatura para maior atividade, empregando caseína como substrato. O extrato foi obtido pela trituração da casca e do talo interno do fruto. A atividade foi expressa em mmol tirosina L-1 min.-1 pela absorbância a280 nm dos aminoácidos aromáticos gerados na hidrólise da caseína. Os ensaios foram efetuados em duplicata para duas relações enzima/substrato: 1/25 e 1/125 (em massa). Foi estabelecido um planejamento experimental em estrela tendo como ponto central pH em7,0 e temperatura de 35°C. Os resultados foram tratados empregando o aplicativo computacional MINITAB 15 da Minitab Inc. que forneceu as equações do modelo e as superfícies de resposta. As equações foram tratadas matematicamente (cálculo diferencial), fornecendo gráficos da melhor atividade em função da temperatura. Observou-se perda daatividade enzimática com a elevação da temperatura para relação 1/25, atribuída à maior presença de enzima livre em comparação com a relação 1/125.Bromelain, the enzyme found in pineapple, hydrolyzes proteins’ peptide bonds, has several applications in the food industry and in medicine. Temperature and pH conditions for highest activity with casein as substrate were investigated from the bromelain recovered from industrialized pineapple (‘pérola’ variety) fruit residues. Extract was obtained by grinding fruit rind and its internal stem. The activity was expressed in mmol tyrosine L-1 min.-1 by absorbance at 280 nm of aromatic amino acids produced in casein hydrolysis. Assays were undertaken in duplicate for two enzyme/substrate with ratios: 1/25 and 1/125 (mass). Eight-pointed experimental design was undertaken with central value for pH at 7.0 and for temperature at 35°C. Experimental results were processed by MINITAB 15 (Minitab Inc) software which provided model’s equations and surface responses. Equations were mathematically processed by differential calculus producing graphs which exhibit the best activities according to temperatures. Loss of enzyme activity was reported with temperature increase at 1/25 ratio, due to a higher free enzyme, when compared to 1/125 ratio.
