Dataset showing the impact of the protonation states on molecular dynamics of HIV protease
Rosemberg O. Soares,
Pedro H.M. Torres,
Manuela L. da Silva,
Pedro G. Pascutti
Affiliations
Rosemberg O. Soares
Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho (IBCCF), Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), Rio de Janeiro, Brazil; Diretoria de Metrologia Aplicada às Ciências da Vida (DIMAV), Instituto Nacional de Metrologia Qualidade e Tecnologia (INMETRO), Xerém, Brazil; Corresponding author.
Pedro H.M. Torres
Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho (IBCCF), Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), Rio de Janeiro, Brazil
Manuela L. da Silva
Diretoria de Metrologia Aplicada às Ciências da Vida (DIMAV), Instituto Nacional de Metrologia Qualidade e Tecnologia (INMETRO), Xerém, Brazil
Pedro G. Pascutti
Instituto de Biofísica Carlos Chagas Filho (IBCCF), Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ), Rio de Janeiro, Brazil; Diretoria de Metrologia Aplicada às Ciências da Vida (DIMAV), Instituto Nacional de Metrologia Qualidade e Tecnologia (INMETRO), Xerém, Brazil
The data described here supports the research article “Unraveling HIV Protease Flaps Dynamics by Constant pH Molecular Dynamics Simulations” (Soares et al., 2016) [1]. The data involves both standard Molecular Dynamics (MD) and Constant pH Molecular Dynamics (CpHMD) to elucidate the effect of protonation states of catalytic dyad on the HIV-PR conformation. The data obtained from MD simulation demonstrate that the protonation state of the two aspartic acids (Asp25/Asp25′) has a strong influence on the dynamics of the HIV-PR. Regarding the CpHMD simulation, we performed pka calculations for HIV-PR and the data indicate that only one catalytic aspartate should be protonated.
