CARACTERIZACIÓN DE PÉPTIDOS DE ALTA UNIÓN DE LA PROTEINA AMA-1 MEDIANTE LA PROBABILIDAD Y LA ENTROPÍA

Abstract

<p><strong>Resumen</strong></p><p> </p><table width="100%" border="0" cellspacing="0" cellpadding="0"><tbody><tr><td valign="top" width="79%"><p><span style="color: #000000;">La probabilidad y la entropía han sido empleadas para caracterizar física y matemáticamente péptidos de alta unión de proteínas de malaria al eritrocito. Estudios sugieren que la proteína AMA- 1 del <em>Plasmodium Falciparum </em>se une al eritrocito posiblemente jugando un papel en la infección.</span> </p><p>Se efectuó una cuantificación de la frecuencia de aparición de los 20 aminoácidos esenciales en cada una de las posiciones de los péptidos de 20 residuos que constituyen la proteína AMA-1, a partir de la construcción de un espacio de probabilidad no equiprobable, y se calcularon los valores de probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropía para cada una de las secuencias peptídicas. </p><p><span style="color: #000000;">Se encontró que los valores de probabilidad, sumatoria de probabilidad y entropía para las secuencias que no se unen varían entre los valores asociados al macroestado de no unión, mientras que dichos valores para las secuencias específicas de unión comprobadas experimentalmente se encuentran fuera de dichos rangos, conformando rangos específicos diferenciados asociados al macroestado de unión.</span> </p><p><span style="color: #000000;">Se diferenciaron secuencias de unión y de no unión con la metodología empleada, acertando en el 100% de los casos estudiados, caracterizando así los péptidos de AMA-1 de una forma objetiva y reproducible, y evidenciando un orden físicomatemático subyacente al fenómeno de unión.</span></p><p>Palabras clave<strong>: </strong>AMA-1, Probabilidad, Entropía, Unión, Eritrocito.</p><p> </p><p><strong>Abstract</strong></p><p><strong><em><span lang="EN-US">HIGH BINDING PEPTIDES CHARACTERIZATION OF AMA-1 PROTEIN THROUGH PROBABILITY AND ENTROPY</span></em> </strong></p><p>Probability and Entropy have been used to physically and mathematically characterize high binding peptides of Malaria proteins to the erythrocyte. Studies suggest that AMA-1 protein of Plasmodium Falciparum binds to erythrocyte, possibly playing a role in the infection. </p><p>It was made a quantification of the frequency of appearance of the 20 essential amino acids in each one of the positions in peptides about 20 residues that form the AMA-1 protein, beginning with the building of a non equiprobable space of probability, and values of probability, probability summation and entropy were calculated for each of the peptide’s sequences.</p><p>It was found that probability, probability summation and entropy values for the not-binding sequences vary between the values associated to the not-binding macrostate, while those values for the specific experimentally binding sequences are out of that ranges, conforming specific differentiated ranges associated to the binding macrostate. </p><p>Binding and not-binding sequences were differentiated with the used methodology, with a 100% success for the studied cases, characterizing the AMA-1 peptides in an objective and reproducible way, and showing a physical-mathematical subjacent order to the binding phenomenon.</p><p>Key words: AMA-1, Probability, Entropy, Binding, erythrocyte.</p><p> </p></td></tr></tbody></table>

Keywords

• AMA-1, Probabilidad, Entropía, Unión, Eritrocito,AMA-1, Probability, Entropy, Binding, erythrocyte