Nature Communications (Dec 2017)
Structure of outer membrane protein G in lipid bilayers
- Joren S. Retel,
- Andrew J. Nieuwkoop,
- Matthias Hiller,
- Victoria A. Higman,
- Emeline Barbet-Massin,
- Jan Stanek,
- Loren B. Andreas,
- W. Trent Franks,
- Barth-Jan van Rossum,
- Kutti R. Vinothkumar,
- Lieselotte Handel,
- Gregorio Giuseppe de Palma,
- Benjamin Bardiaux,
- Guido Pintacuda,
- Lyndon Emsley,
- Werner Kühlbrandt,
- Hartmut Oschkinat
Affiliations
- Joren S. Retel
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Andrew J. Nieuwkoop
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Matthias Hiller
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Victoria A. Higman
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Emeline Barbet-Massin
- Centre de RMN à Très Hauts Champs, Institute des Sciences Analytiques (CNRS, ENS Lyon, UCB Lyon 1), Université de Lyon
- Jan Stanek
- Centre de RMN à Très Hauts Champs, Institute des Sciences Analytiques (CNRS, ENS Lyon, UCB Lyon 1), Université de Lyon
- Loren B. Andreas
- Centre de RMN à Très Hauts Champs, Institute des Sciences Analytiques (CNRS, ENS Lyon, UCB Lyon 1), Université de Lyon
- W. Trent Franks
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Barth-Jan van Rossum
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Kutti R. Vinothkumar
- Max-Planck-Institut für Biophysik
- Lieselotte Handel
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Gregorio Giuseppe de Palma
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Benjamin Bardiaux
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- Guido Pintacuda
- Centre de RMN à Très Hauts Champs, Institute des Sciences Analytiques (CNRS, ENS Lyon, UCB Lyon 1), Université de Lyon
- Lyndon Emsley
- Centre de RMN à Très Hauts Champs, Institute des Sciences Analytiques (CNRS, ENS Lyon, UCB Lyon 1), Université de Lyon
- Werner Kühlbrandt
- Max-Planck-Institut für Biophysik
- Hartmut Oschkinat
- Leibniz-Institut für Molekulare Pharmakologie
- DOI
- https://doi.org/10.1038/s41467-017-02228-2
- Journal volume & issue
-
Vol. 8,
no. 1
pp. 1 – 10
Abstract
Porins, like OmpG, are embedded in the outer membrane of bacteria and facilitate uptake and secretion of nutrients and ions. Here the authors present a protocol for solid state NMR structure determination of proteins larger than 25 kDa and use it to structurally characterize membrane embedded OmpG.