Tạp chí Khoa học Đại học Cần Thơ (May 2007)
TINH SẠCH VÀ KHẢO SÁT ĐẶC ĐIỂM PROTEASE TỪ TRÙN QUẮN (PHERETIMA POSTHUMA)
Abstract
Kết quả đề tài nghiên cứu cho thấy hoạt tính của protease từ dịch trích enzyme thô của trùn quắn trên cả hai cơ chất casein va fibrin đều mạnh hơn so với trùn hổ, trùn quế, trùn cơm và trùn chỉ. Thời gian thích hợp cho quá trình tự thủy phân để đạt hoạt tính protease cao nhất là 4 ngày. Nhiệt độ tối ưu là 55oC, và pH tối ưu là 8 và 10. Enzyme bền trong khoảng nhiệt độ 25-55oC, ở pH 7 và 11. Tinh sạch bằng tủa acetone, phối hợp với sắc ký trao đổi ion và tương tác kỵ nước, đồng thời phân tích điện di SDS-PAGE nhuộm hoạt tính không có beta-mercaptoethanol trên cơ chất casein cho thấy thành phần protease trong trùn quắn khá phức tạp, có đến 10 phân đoạn enzyme khác nhau với trọng lượng phân tử từ 24,0 kDa đến 58,3 kDa.