Alimentos e Nutrição (Jul 2009)
PURIFICAÇÃO PARCIAL E CARACTERIZAÇÃO DA PECTINAMETILESTERASE DE BERINJELA (Solanum melongena L.)
Abstract
<p align="justify">RESUMO: Pectinametilesterase (E.C. 3.1.1.11) foi extraída da berinjela (Solanum melongena L.) e purificada 4 vezes por fracionamento com sulfato de amônio e cromatografia em Sephadex G-100. As condições de extração da enzima foram estudadas e suas propriedades físico-químicas caracterizadas. A atividade da PME foi maior a pH 8,0 na presença de 0,15 M de NaCl ou 0,04 M de CaCl2 no meio de reação; a inibição observada em concentrações superiores a estas foi dependente da concentração de substrato na reação. As respostas de enzima aos cátions Na+ e Ca++, não é pH dependente. Com pectina cítrica como substrato, a PME tem Km da ordem de 0,006% (p/v) e Vmax de 476,2 microequivalente de éster hidrolisado/min/mg de proteína. A enzima foi inibida competitivamente pelo ácido poligalacturônico com Ki da ordem de 0,024% (p/v). O peso molecular aparente da PME determinado por cromatografia de exclusão molecular, foi de 58.000 Daltons. PALAVRAS-CHAVE: Pectinametilesterase; berinjela.
